p53是一系列被称为肿瘤抑制蛋白（也称为p53蛋白或p53肿瘤蛋白）的同源异构蛋白的统称。由TP53（人体）及Trp53（老鼠）基因编码。

该蛋白是最早发现的肿瘤抑制基因所编码的蛋白之一。p53蛋白能调节细胞周期，促使细胞出现凋亡或细胞衰老（cell senescence）等现象，从而避免细胞癌变发生。p53蛋白能保持基因组的稳定性，避免或减少突变的发生。因此被称为基因组守护者。

p53得名于1979年，因为其的分子量于SDS凝胶电泳中测得约为53kDa。不过依据氨基酸序列进行计算后发现p53蛋白的分子量应为43.7kDa。两者所测得之分子量差别是因为该蛋白中存在大量的脯氨酸残基，减缓了其在SDS胶电泳中的迁移速度。%%而此迁移速度减缓的效应在跨物种的p53蛋白皆已被观察，如人类，啮齿动物，青蛙和鱼类。%%

目前在人体内发现的p53同源异构蛋白有15种；另外由于FOXO4可和p53结合以促进细胞衰老之故，因此一些和FOXO4有竞争效应的胜肽，可借由将p53屏除于细胞核之外而成为返老药（Senolytic）。

功能

p53蛋白在避免癌症发生机制上扮演重要的角色，例如

• 细胞凋亡 (apoptosis)
• 细胞衰老（cell senescence）
• 基因组稳定性 (genetic stability)
• 抑制血管新生 (angiogenesis)

p53蛋白通过下列之机构达成避免癌症发生:

1. 当DNA受损时，p53蛋白能激活DNA修复蛋白 (DNA repair proteins)。
   • p53蛋白能抑制细胞生长,通过使细胞周期停留于G1/S的节律点上，以达成DNA损坏辨识。 (若能将细胞于此节律点上停留够久，DNA修复蛋白将有更充裕的时间修复DNA损坏部位，并继续细胞的生长周期。)
2. 若细胞的DNA受损已不能修复，p53蛋白能起始细胞凋亡程序，避免拥有不正常遗传信息的细胞继续分裂生长。
   • 激活的p53蛋白能接合于DNA，促使多个基因表达，包括基因WAF1/CIP1，其为p21蛋白之编码基因。 p21 (WAF1)接合于G1-S/CDK (CDK2) 和S/CDK复合体 (此蛋白在G1/S细胞周期节律点上有重要功能) 以抑制该复合体的活性。 当p21蛋白 (WAF1) 与CDK2形成复合体时，细胞将无法进入到细胞分裂的阶段。 而突变后的p53蛋白将可能丧失与DNA形成有效结合的能力，造成p21蛋白将无法形成，以发出停止细胞分裂的信号。 因此，受损细胞将不受控制的进行细胞分裂，最终形成肿瘤。 根据最近的研究，p53蛋白与RB1程序经由p14ARF蛋白相互调节的可能性更加提高。

基因座（英语：locus，gene locus；复数：loci）又称基因位点、位点，是一生物学与遗传算法术语，指某个基因或具有调控作用的遗传标记在染色体上所处的特定位置。

一个基因座可用染色体编号、染色体长短臂代号和其在染色体上所处的“区”、“带”、“子带”编号位置表示。

基因座上的DNA序列可能有许多不同的变化，各种变化形式称为等位基因（allele）。基因座在基因组中的排列位置称为基因图谱（genetic map），基因作图（gene mapping）则是测定基因座与特定性状关系的过程。

命名

举例而言，一个典型的基因座可能写成“6p21.3”，解释如下：

6 = 6号染色体
p = 短臂
21 = 2区, 1带
3 = 子带3 

区、带和子带是从着丝粒向外朝端粒开始编号。基因座详细命名规则如下：

一个范围之内的基因座的写法类似，例如OCA1基因的基因座可写成“11q1.4-q2.1”，表示此基因位于11号染色体q臂中的1号带4号子带，到2号带1号子带之间。

染色体的末端写成“pter”或“qter”，例如“2qter”表示2号染色体的端粒。

基因文库包括基因组文库和部分基因文库（如cDNA文库）。

**将含有某种生物不同基因的许多DNA片段，导入受体菌的群体中储存，各个受体菌分别含有这种生物的不同的基因，称为基因文库。 **

如果这个文库包含了某种生物的所有基因，那么，这种基因文库叫做基因组文库。

如果这个文库只包含了某种生物的一部分基因，这种基因文库叫做部分基因文库，例如cDNA文库，首先得到mRNA，再反转录得cDNA，形成文库。

cDNA文库与基因组文库的区别在于cDNA文库在mRNA拼接过程中已经除去了内含子等成分，便于DNA重组时直接使用。

泛素（英语：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。

它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解。 当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。

泛素化

泛素化是一种酶促的、蛋白质翻译后修饰（PTM）过程，其中来自被激活泛素的二甘氨酸模体中末端甘氨酸的羧基与被修饰蛋白中赖氨酸ε氨基相连形成一酰胺键。

将蛋白标记上泛素的过程（泛素化）包括了以下一系列步骤：

活化：泛素通过泛素活化酶 E1 参与的一个两步反应而被激活，并且需要 ATP 提供能量。 第一步是泛素与ATP反应，形成泛素-腺苷酸复合物； 第二步是泛素的转移，即泛素与 AMP 分离并转移到 E1 的半胱氨酸残基上，泛素的羧基端与 E1 酶中半胱氨酸的巯基通过硫酯键相连。
结合：E1将活化后的泛素通过转硫酯化反应转移到泛素结合酶E2。
连接：泛素连接酶 E3 催化泛素级联反应的最后一步，将结合到 E2 的泛素转移到目标蛋白上，使目标蛋白的一个赖氨酸与泛素的羧基端的一个甘氨酸通过异构肽键连接，通常这个步骤需要100多个E3连接酶的催化， E3 连接酶具有底物识别作用，并且能够与 E2 和底物相作用，有些 E3 也可以激活 E2 的活性。
在泛素化级联反应中各个步骤分为不同的层次的, E1 能够结合多个 E2, E2 能够结合多个E3，这种严密的分层现象能够使细胞对泛素化进行更为精致的调节。

泛素样蛋白ubiquitin-like proteins (ULPs)也通过 E1–E2–E3 级联系统对蛋白质进行修饰，不过与泛素蛋白的修饰级联系统也存在一些差异。

E4 泛素链延长酶, 能够在 E3 泛素连接酶产生的单泛素化蛋白上延长泛素。