泛素（英语：ubiquitin）是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。

它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解。 当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候，蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白，如受体，将其从细胞膜上除去。

泛素化

泛素化是一种酶促的、蛋白质翻译后修饰（PTM）过程，其中来自被激活泛素的二甘氨酸模体中末端甘氨酸的羧基与被修饰蛋白中赖氨酸ε氨基相连形成一酰胺键。

将蛋白标记上泛素的过程（泛素化）包括了以下一系列步骤：

活化：泛素通过泛素活化酶 E1 参与的一个两步反应而被激活，并且需要 ATP 提供能量。 第一步是泛素与ATP反应，形成泛素-腺苷酸复合物； 第二步是泛素的转移，即泛素与 AMP 分离并转移到 E1 的半胱氨酸残基上，泛素的羧基端与 E1 酶中半胱氨酸的巯基通过硫酯键相连。
结合：E1将活化后的泛素通过转硫酯化反应转移到泛素结合酶E2。
连接：泛素连接酶 E3 催化泛素级联反应的最后一步，将结合到 E2 的泛素转移到目标蛋白上，使目标蛋白的一个赖氨酸与泛素的羧基端的一个甘氨酸通过异构肽键连接，通常这个步骤需要100多个E3连接酶的催化， E3 连接酶具有底物识别作用，并且能够与 E2 和底物相作用，有些 E3 也可以激活 E2 的活性。
在泛素化级联反应中各个步骤分为不同的层次的, E1 能够结合多个 E2, E2 能够结合多个E3，这种严密的分层现象能够使细胞对泛素化进行更为精致的调节。

泛素样蛋白ubiquitin-like proteins (ULPs)也通过 E1–E2–E3 级联系统对蛋白质进行修饰，不过与泛素蛋白的修饰级联系统也存在一些差异。

E4 泛素链延长酶, 能够在 E3 泛素连接酶产生的单泛素化蛋白上延长泛素。